facebook comscore
Hallan posible punto débil en enzima del SARS-CoV-2

Hallan posible punto débil en enzima del SARS-CoV-2

Global miércoles 10 de junio de 2020 - 19:52

El virus SARS-CoV-2 que causa el Covid-19 podría tener un punto débil en su interior: una enzima necesaria para su supervivencia y sobre la que ahora se conocen nuevos detalles. Lo anterior serviría para el desarrollo de fármacos, según un estudio publicado en la revista Chaos.

El científico español Ernesto Estrada, que labora en el Instituto Universitario de Matemáticas y Aplicaciones de la Universidad de Zaragoza, firma este estudio centrado en la proteasa (enzima que rompe los enlaces de las proteínas) principal del Covid-19.

La proteasa principal sería “como el aparato digestivo, la que realiza la transformación de las poliproteínas en el virus”, explicó Estrada.

El científico descubrió un aumento importante en la sensibilidad de la proteasa principal del SARS-CoV-2 frente a pequeñas alteraciones que puedan cambiar su estructura, en comparación con la del coronavirus SARS-CoV-1, la cual, apareció entre 2002 y 2003.

Estrada tiene experiencia en el análisis matemático de redes, por eso decidió tratar esa enzima como si se tratara de una red y, para ello, representó su estructura de una manera matemática, en la que cada uno de sus 303 aminoácidos es un nodo y la interacción física entre ellos es representada con aristas.

De esta manera, se dibuja una especie de “telaraña” que representa a la proteasa principal del Covid-19.

Cuando cae un insecto en una telaraña se genera una perturbación en el tejido que avisa al arácnido del lugar en el que se encuentra la presa. Una telaraña sería más efectiva cuanto más sensible sea transmitir esas perturbaciones y cuanto más lejos se transmitan.

Si se compara “la telaraña” del coronavirus de 2003 con la del actual, se observa que esta última es casi un 2.000 % más susceptible a la transmisión de esas perturbaciones, las cuales, pueden producirse por cualquier interacción molecular en el ambiente intracelular.

Incluso, la proteasa del SARS-CoV-2 es capaz de transmitir esas perturbaciones mucho más lejos que lo que lo hace la del CoV-1 a través de la proteína.

Continuando con el símil de la telaraña, el científico detalló que las presas que caen en ella serían el análogo de los inhibidores, los cuales se depositan siempre en un “lugar” muy concreto, un pequeño grupo de aminoácidos, que rodean al sitio activo de la proteasa con el que la enzima realiza su función.

Estrada estudió tres tipos de inhibidores, dos de ellos “extremadamente potentes”. Debido a lo anterior, descubrió que en la medida que un inhibidor “sea capaz de reducir lo menos posible esa sensibilidad a la transmisión de perturbaciones, más efectivo va a ser contra la proteasa”.

Esa mayor sensibilidad a las perturbaciones hace que la proteasa sea más eficaz en su trabajo como enzima, pero a la vez, deja una puerta abierta que “puede ser un talón de Aquiles” a favor de los inhibidores.

Información de EFE

Imagen: @CSIC

Envie un mensaje al numero 55-12-88-20-96 por WhatsApp con la palabra SUSCRIBIR para recibir las noticias más importantes.

JS/CR

Etiquetas


Notas Relacionadas
+ -